11:28 PM Makalah Temperatur dan Enzim

Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Bekerja dengan urut-urutan yang  teratur, enzim mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menguraikan molekul nutrien, reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimiawi, dan membuat makromolekul sel dari prekursor sederhana. Di antara sejumlah enzim yangberpartisipasi di dalam metabolisme, terdapat sekelompok khusus yang dikenalsebagai enzim pegatur, sesuai dengan isyarat metabolik dan mengubah kecepatan kataliknya sesuai dengan isyarat yang diterima (Lehninger, 1982).

Sebagian besar protein yang disintesis oleh sel berfungsi sebagai enzim atau katalisator biologis. Enzim memiliki energi katalik yang luar biasa, yang biasanya jauh lebih besar dari katalisator sintesis. Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap subtratnya, enzim mempercepat reaksi kimiawi spesifik tanpa pembentukan produk samping, dan molekul ini berfungsi di dalam larutan encer pada suhu dan pH normal.Hanya sedikit katalisator non-biologi yang dilengkapi sifat-sifat ini. Enzim biasanya terdapat dalam sel dengan konsentrasi yang sangat rendah (Lehninger, 1982).

Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Bekerja dengan urut-urutan yang  teratur, enzim mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menguraikan molekul nutrien, reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimiawi, dan membuat makromolekul sel dari prekursor sederhana. Di antara sejumlah enzim yangberpartisipasi di dalam metabolisme, terdapat sekelompok khusus yang dikenalsebagai enzim pegatur, sesuai dengan isyarat metabolik dan mengubah kecepatan kataliknya sesuai dengan isyarat yang diterima (Lehninger, 1982).

Setiap hari tubuh kita terus menerus menerima asupan karbohidrat dari makanan yang kita makan, khususnya nasi. Nasi yang merupakan polisakarida merupakan makanan sumber karbohidrat, dalam hal ini adalah kelompok amilum. Amilum, atau bahasa sehari-harinya adalah pati terdapat pada umbi, daun, batang dan biji-bijian. Amilum terdiri atas dua macam polisakarida yang kedua-duanya adalah polimer dari glukosa, yaitu amilosa (kira-kira 20-28 %) dan amilopektin. Pada saat kita mengunyah nasi (amilum), maka dalam mulut terjadi suatu reaksi kimia,  yaitu pemecahan ikatan-ikatan pada amilum dengan bantuan enzim, dalam        hal ini adalah enzim amilase yang  terdapat dalam saliva (air liur). Enzim merupakan suatu senyawa yang termasuk dalam golongan protein. Enzim ini memiliki fungsi yangsangat penting dalam kelangsungan hidup manusia karena sebagian besar dari proses metabolisme tubuh kita mengikut sertakan kinerja dari enzim tersebut. Tetapi perlu kita ketahui bahwa     kerja suatu enzim tentu saja tidak lepas dari syarat-syarat yang harus dipenuhi, misalnya      harus dalam suhu tertentu, pH tertentu dan masih banyak lagi faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja dari enzim tersebut (Imas, 2010).

Semua enzim murni yang telah diamati sampai saat ini adalah protein, aktivitas kataliknya bergantung kepada integritas strukturnya sebagai protein. Sebagai contoh, jika    suatu enzim dididihkan dengan asam kuat atau diinkubasi dengan tripsin, yaitu perlakuan    yang memotong rantai polipeptida, aktivitas kataliknya biasanya akan hancur, hal ini memperlihatkan bahwa struktur kerangka primer protein enzim dibutuhkan untuk aktivitasnya. Selanjutnya, jika kita mengubah berlipatnya rantai protein yang khas dari keadaan normal,    atau oleh perlakuan dengan senyawa perusak lainnya, aktivitas katalik enzim juga akan    lenyap. Jadi,struktur primer, sekunder, dan tersier protein enzim penting bagi aktivitas kataliknya (Lehninger, 1982).

Faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim, antara lain (Poedjiadi, 1994):

1.              Konsentrasi enzim, seperti pada katalis lain kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim bergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.

2.              Konsentrasi substrat, pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung substrat sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak   substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.

3.              Suhu, enzim merupakan suatu protein sehingga kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi denaturasi, maka bagian aktif enzim        akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya menurun.

4.              Pengaruh pH, struktur ion enzim bergantung pada pH lingkungannya. Perubahan         pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah atau tinggi dapat pula menyebabkan menurunnya aktivitas enzim.

5.              Pengaruh inhibitor, molekul atau ion yang yang dapat menghambat reaksi dinamakan inhibitor. Hambatan merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi   dalam tubuh kita. Inhibitor ini dapat menyebabkan menurunnya aktivitas enzim.

Amilase-amilase merupakan kanji yang didegradasi oleh enzim-enzim. Senyawa-senyawa secara luas didistribusi oleh mikroba-mikroba, tumbuhan dan hewan-hewan.     Enzim-enzim didegradasi oleh kanji dan dihubungkan dengan polimer-polimer menjadi karbohidrat yang terdapat pada bahan makanan, sepertinasi, gandum, jagung dan lain-lain. Awalnya istilah amilase telah digunakan secara asli membuat kemampuan            enzim-enzim menghidrolisis ikatan α-1,4-glikolisis pada amilase, amilopektin,         glikogen, dan produk-produk yang terdegradasi. Enzim-enzim bertindak menghidrolisis   ikatan-ikatan antara unit-unit glukosa yang berdekatan, karakteristik yang dimiliki            produk-produk karbohidrat pada partikulat-partikulat enzim (Aiyer, 2005).

Katalisator mempercepat reaksi kimia, mengalami perubahan selama reaksi, tetapi berubah kembali kepada keadaan semula setelah reaksi-reaksi selesai. Enzim merupakan biokatalisator yang bekerja spesifik. Aktivitas katalis yang dimiliki enzim merupakan alat ukur yang selektif dan sensitif terhadap aktivitas enzim. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat, pH, suhu dan indikator. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat atau produk yang terbentuk. Faktor yang memengaruhi pengukuran aktivitas enzim antara lain konsentrasi enzim dan substrat, suhu, pH dan indikator. Aktivitas enzim meningkat bersamaan dengan peningkatan suhu, laju berbagai proses metabolisme akan naik sampai batasan suhu maksimal. Prinsip biologis utama adalah homeostatis, yaitu keadaan dalam tubuh yang selalu mempertahankan keadaan normalnya. Perubahan relatif kecil saja dapat memengaruhi aktivitas banyak enzim. Adanya inhibitor      non kompetitif irreversibel dan antiseptik dapat menurunkan aktivitas enzim. Kecepatan     reaksi mula-mula meningkat dengan menaiknya suhu, hal ini disebabkan oleh peningkatan energi kinetik pada molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi, pada akhirnya energi      kinetik enzim melampaui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan     hidrofobik yang lemah, yang mempertahankan struktur sekunder-tersiernya. Pada suhu ini, terjadi denaturasi enzim menunjukkan suhu optimal (Imas, 2010).

Sebagian besar enzim suhu optimalnya berada diatas suhu dimana enzim itu berada. Aktivitas enzim maksimal diperoleh pada pH optimal, untuk saliva                   (enzim amilase) pH-nya 7. Bentuk kurva aktivitas pH ditentukan oleh denaturasi                 enzim (pada pH tinggi atau rendah) dan penambahan status bermuatan pada enzim                  dan atau substrat. Enzim dapat pula mengalami perubahan bentuk bila pH bervariasi.         Gugus yang bermuatan yang jauh dari daerah terikat substrat diperlukan untuk mempertahankan struktur tersier-kuartener yang aktif. Dengan perubahan muatan pada gugus ini, maka protein dapat terbuka sehingga aktivitasnya berubah. Kecepatan awal suatu reaksi merupakan kecepatan yang diukur sebelum terbentuk produk yang cukup untuk memungkinkan suatu reaksi, kecepatan awal suatu reaksi yang dikatalisis enzim harus sebanding dengan konsentrasi enzim. Untuk menentukan kecepatan reaksi, sebenarnya pengaruh konsentrasi substratlah yang sangat berarti. Namun, konsentrasi substrat yang menunjukkan kecepatan maksimal aktivitas enzim akan mencerminkan jumlah enzim aktif yang ada. Inhibitor non kompetitif irreversibel adalah suatu zat yangmenghambat kerja      enzim dengan cara berikatan dengan enzim, tetapi bukan pada sisi aktifnya, karena inhibitor tidak memiliki kesamaan dengan struktur substrat, maka peningkatan konsentrasi substrat umumnya tidak menghilangkan inhibitor tersebut. Banyak racun yang bekerja sebagai   inhibitor non kompetitif irreversibel terhadap aktivitas enzim, antara lain ion logam berat, iodosetamida, dan zat-zat pengoksidatif (Imas, 2010).

Sejarah dari industri produksi enzim-enzim ketika Dr. Jhokichi Takamine mulai memproduksi preparasi enzim pencernaan oleh jenis gandum bran koji Aspergillus oryzae pada tahun 1894. Industri produksi pada tepung dekstro dan kristal dekstro dari kanji menggunakan α-amilase dan glukoamilase mulai pada tahun1959. Sejak itu, enzim-enzim amilase sering digunakan dengan variasi tertentu. Konversi kanji menjadi glukosa, sirup dan dekstrin-dekstrin membentuk yang bagian-bagian besar dari proses industri kanji. Hidrolisis digunakan sebagai sumber karbon pada fermentasi sebagai sumber-sumber kemanisan pada tingkatan perusahaan produksi-produksi makanan. Hidrolisis pada kanji untuk memproduksi glukosa, maltosa dan lain-lain telah dibawa melalui degradasi kontrol (Aiyer, 2005).

Ensim α-amilase merupakan enzim ekstraseluler sehingga dalam proses ekstraksinya tidak memerlukan pemecahan sel. Pemanfaatan campuran onggok atau dedak cukup potensial sebagai media pertumbuhan kapang Aspergilus niger. Dalam upaya memproduksi enzim dalam sistem fermentasi media semi padat sehubungan fermentasi kadar pati, protein,    vitamin serta mineral yang ada di dalamnya. Enzim α-amilase diperoleh dari produksi lebih lanjut dilakukan isolasi (pemurnian) secara parsial dengan melakukan penambahan (NH₄)₂SO₄. Hal ini dimungkinkan karena garam berfungsi untuk merusak mantel air yang terdapat di sekitar enzim (protein) sehingga protein akan mengendap (Sembayang, 2005).

Aiyer, P., V., 2005,  Amylases and Their Aplications, Biotechnology, (online), 4 (13),

            1525-1529. http://google.com/jurnal of  amylase enzym/aplications of amylases,

Imas, 2010, Pengaruh pH dan Temperatur terhadap Aktivitas Enzim Amilase

(online)

Lehninger, L. A., 1982, Dasar-dasar Biokimia Jilid 1 diterjemahkan oleh:Maggy

            Thenawijaya, Erlangga, Jakarta.

Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.

Sembayang, F., 2005, Isolasi Enzim α-Amilase dari Aspergillus niger dengan

                MenggunakanMedia Campuran Onggok dan Dedak,  Komunikasi Penelitian,

(online), 17 (5), 81-88.http://google.com/kpm-des.